Logo no.boatexistence.com

Hvilke rester kan fosforyleres?

Innholdsfortegnelse:

Hvilke rester kan fosforyleres?
Hvilke rester kan fosforyleres?

Video: Hvilke rester kan fosforyleres?

Video: Hvilke rester kan fosforyleres?
Video: Эта находка может стать самой значимой и долгожданной в 21 веке 2024, Kan
Anonim

Fosforylering kan forekomme på serin-, treonin- og tyrosinsidekjeder (ofte k alt "rester") gjennom dannelse av fosforesterbindinger, på histidin, lysin og arginin gjennom fosforamidatfosforamidat A-fosforodiamidat (eller diamidofosfat) er et fosfat som har to av sine OH-grupper substituert med NR2 grupper for å gi en art med den generelle formelen O=P(OH)(NH 2)2 Substitusjonen av alle tre OH-gruppene gir fosfortriamidene (O=P(NR2))3), som ofte refereres til som fosforamider. https://en.wikipedia.org › wiki › Fosforamidat

Fosforamidat – Wikipedia

bindinger, og på asparaginsyre og glutaminsyre gjennom blandede anhydridbindinger.

Hvilke aminosyrer kan fosforyleres og hvorfor?

Fosforylering finnes oftest på spesifikke serin- og treoninamino syrerester i proteiner, men det forekommer også på tyrosin og andre aminosyrerester (histidin, asparaginsyre, glutaminsyre) også.

Hvilke 3 aminosyrer er fosforylert?

Aminosyrene som oftest fosforyleres er serin, treonin, tyrosin i eukaryoter, og også histidin i prokaryoter og planter (selv om det nå er kjent for å være vanlig hos mennesker). Disse fosforyleringene spiller viktige og velkarakteriserte roller i signalveier og metabolisme.

Hvilke rester er sannsynligvis fosforylert i eukaryoter?

Fosforylering ser ut til å være enda viktigere og mer utbredt i eukaryote celler, men mens histidin-fosforylering forekommer i minst noen eukaryoter, skjer mest eukaryot proteinfosforylering ved serin-, treonin- og tyrosinrester(Manning et al., 2002a).

Hvilke av følgende rester kan bli fosforylert i et protein?

Proteiner kan fosforyleres på serin-, treonin- eller tyrosinrester. Mest fosforylering skjer på serin og treonin (se kap. 25), med mindre enn 1 % på tyrosin.

Anbefalt: