Det inhibitorbundne komplekset dannes for det meste under konsentrasjoner av høye substrat og ES-I komplekset kan ikke frigjøre produktet mens inhibitoren er bundet, og resulterer dermed i redusert Vmax. … Derfor, paradoks alt nok, reduserer ukonkurrerende hemming både Vmax og øker et enzyms affinitet for substratet.
Hvordan påvirker ikke-konkurrerende hemmer Vmax?
Når en ikke-konkurrerende hemmer legges til, endres Vmax, mens Km forblir uendret. I henhold til Lineweaver-Burk-plottet reduseres Vmax under tilsetning av en ikke-konkurrerende hemmer, som vises i plottet ved en endring i både helningen og y-skjæringspunktet når en ikke-konkurrerende inhibitor legges til.
Hvorfor senkes Vmax ved ikke-konkurrerende hemming?
For den konkurrerende inhibitoren er Vmax det samme som for det normale enzymet, men Km er større. For den ikke-konkurrerende inhibitoren er Vmax lavere enn for det normale enzymet, men Km er det samme. … Det ekstra substratet gjør at substratmolekylene er rikelig nok til å konsekvent "slå" inhibitormolekylene til enzymet.
Hvorfor reduseres Km og Vmax når en ikke-konkurransedyktig hemmer er lagt til?
Ukompetitive hemmere binder seg bare til enzym–substratkomplekset, ikke til det frie enzymet, og de reduserer både kcat og Km (nedgangen i Km stammer fra faktumet at deres tilstedeværelse trekker systemet vekk fra fritt enzym mot enzym-substratkomplekset).
Hva betyr en reduksjon i Vmax?
En lavere Vmax betyr at enzymet fungerer under sub-optimale forhold.