Salpetersyre reagerer med proteiner og danner gule nitratprodukter. Denne reaksjonen er kjent som den xantoprotiske reaksjonen. Denne testen utføres ved å tilsette konsentrert salpetersyre til stoffet som testes, og deretter varme opp blandingen.
Hvilken syre brukes i Xanthoprotein-testen?
Xanthoproteic-testen bruker en nitreringsreaksjon for å bestemme tilstedeværelsen av proteiner i en løsning. Når prøven behandles med en varm konsentrert salpetersyre reagerer den med aromatiske aminosyrer som fenylalanin, tyrosin og tryptofan og danner et gulfarget produkt kjent som Xantho-protein.
Hvorfor tilsettes NaOH i Xanthoprotein-testen?
Xantoproteintest er spesifikk for protein som inneholder aromatiske aminosyrer. Benzenringen i aminosyrene nitreres ved oppvarming med salpetersyre og danner gule nitroforbindelser som blir oransje farge med alkali. … Avkjøl reagensrøret og tilsett 2mL 20 % NaOH (eller ammoniakkløsning) for å gjøre det alkalisk
Hvordan oppdager Xanthoproteic-testen fenoliske aminosyrer?
Xanthoproteic Test brukes til å skille aminosyrer med en fenylring, en fenol eller en indolgruppe fra andre aminosyrer Xanthoprotein er et gult syrestoff dannet ved påvirkning av varme salpetersyre på albumin- eller proteinstoff og endres til en dyp oransje-gul farge ved tilsetning av ammoniakk.
Hvorfor gir fenylalanin negativt resultat i Xanthoproteic test?
HNO3. Den aromatiske benzenringen gjennomgår nitrering for å gi et gulfarget produkt. Fenylalanin gir negativ eller svak positiv reaksjon selv om denne aminosyren inneholder aromatisk kjerne fordi den er vanskelig å nitrere under normale forhold.
