SDS binder seg sterkt til de positivt ladede og hydrofobe restene av proteiner gjennom henholdsvis sulfatgruppene og alkylkjedene 13 Følgelig, det er et verdifullt vaskemiddel innen strukturell biologi og studier av proteinfolding/utfolding.
Hva gjør SDS med et protein?
SDS er et amfipatisk overflateaktivt middel. Den denaturerer proteiner ved å binde seg til proteinkjeden med hydrokarbonhalen, eksponere norm alt begravde områder og belegge proteinkjeden med overflateaktive molekyler. Polarhodegruppen til SDS gir en ekstra fordel ved bruken av dette denatureringsmidlet.
Hvordan binder SDS seg til aminosyrer?
SDS-en har en hydrofob hale som interagerer sterkt med proteinkjeder (polypeptid). Antallet SDS-molekyler som binder seg til et protein er proporsjonal med antall aminosyrer som utgjør proteinet Hvert SDS-molekyl bidrar med to negative ladninger, og overvelder enhver ladning proteinet kan ha.
Belegger SDS proteiner?
SDS belegger også proteinet med en jevn negativ ladning, som maskerer de indre ladningene på R-gruppene. SDS binder seg ganske jevnt til de lineære proteinene (rundt 1,4g SDS/1g protein), noe som betyr at ladningen til proteinet nå er omtrent proporsjonal med dets molekylvekt.
Hvordan gir SDS protein en negativ ladning?
SDS er et vaskemiddel som inneholder en lang alifatisk kjede og en sulfatgruppe. Dette vaskemiddelet samhandler med denaturerte proteiner for å danne et sterkt negativt ladet kompleks (den negative ladningen som oppstår fra SO42 − grupper av SDS). Proteinene denatureres først av varme og deretter tilsettes SDS i stort overskudd.
